Diskussion:Gyrase
Unter Topoisomerse II steht folgendes:
"Eine Besonderheit stellt die bakterielle Topoisomerase, auch Gyrase genannt, dar. Sie ist in der Lage auch zusätzliche Windungen in einen DNA-Strang einzuführen. Für ihre katalytische Funktion benötigt die Topoisomerase II im Gegensatz zur Topoisomerase I Energie in Form von ATP."
Diese deckt sich auch in etwa mit meinen Lehrbuchkenntnissen. Deshalb glaube ich, kann man schlecht von einer Entwindung der DNA sprechen, wenn sie hinterher "überspiralisiert" vorliegt.
Ranuncula 20:08, 8. Sep 2006 (CEST)
Das Problem ist, dass positiv überspiralisierte (also mit der Drehrichtung der B-DNA Form, d.h. rechtsgängig) von der Gyrase (Topoisomerase 2) und der Topoisomerase 4 tatsächlich entwunden wird, aber dann wieder überspiralisiert werden kann. Am aller häufigsten geschieht dies aber in die Gegenrichtung (negative Überspiralisierung = entgegen der DNA Drehrichtung). Es sollte aus dem Artikel explizit(er) klar werden, dass es zwei Formen der Überspiralisierung gibt und vor allem welche von der Gyrase in fast allen Fällen durchgeführt wird. Die biologische Notwendigkeit der Gyrase sollte man an einem einfachen Beispiel veranschaulichen: E.coli ist 0,001- 0,002mm groß; das Chromosom aber 1-2 mm --> Überspiralisierung notwendig. Ein Hinweis, dass durch Nicks reguliert werden kann welcher Abschnitt transkribiert wird wäre auch toll. Und dass am Schluss des Superspiralisierungsvorgangs alles an einen Proteinkomplex gebunden wird habe ich auch vermisst. Suschi
Quelle: Brock, Mikrobiologie; Spektrum Verlag Berlin 2001; S. 198 ff.
Vorkommen in "Bakterien"[Quelltext bearbeiten]
Im Artikel steht, "Da die Gyrase = Topoisomerase II in dieser Form (mit dieser Proteinstuktur) nur in Bakterien vorkommt, werden Gyrasehemmer auch als Antibiotika eingesetzt."
Kommt das jetzt wirklich nur in Bakterien vor oder allgemein in Prokaryonten? Für mich geht es gerade darum, ob durch Gyrasehemmer auch Mitochondrien beeinträchtigt werden. Beiträge/82.113.121.112 17:38, 15. Jun. 2009 (CEST) Johannes
- Bereits im Artikel steht: Die Affinität der Gyrasehemmer zu der bakteriellen Gyrase ist höher als zu menschlichen Topoisomerasen. Dies deutet bereits auf Strukturunterschiede zwischen bakteriellen und menschlichen Gyrasen hin. Weiter findet man in UniProt P11388: Eukaryotic topoisomerase I and II can relax both negative and positive supercoils, whereas prokaryotic enzymes relax only negative supercoils. Hier wird der Strukturunterschied zwischen eukaryotischen und prokaryotischen Homologen festgemacht. Tatsächlich aber kommen beide menschliche Isoformen der Gyrase, nämlich UniProt P11388 und UniProt Q02880 nur im Nucleus, und nicht in den Mitochondrien vor, so dass Gyrasehemmer ohnehin keinen Effekt auf Mitochondrien haben. -- Ayacop 10:12, 16. Jun. 2009 (CEST)
Ablesen[Quelltext bearbeiten]
Würde OmA sich hierher verirren, würde sie sich erstaunt fragen: Wozu und zu welchem Behufe? gibt es diese seltsamen Enzyme. Wäre nicht ein Hinweis angebracht, dass die Tätigkeit der Gyrasen=Topoisomerasen erst die Voraussetzungen zum Ablesen der DNA schaffen, beispielsweise während der Replikation? Insbesondere auch weil auch der übergeordnete Artikel Topoisomerase in dieser Hinsicht ebenfalls nichts zu bieten hat. --Burkhard 01:39, 26. Dez. 2010 (CET)