Diskussion:Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerasen
Amidbindung frei drehbar?[Quelltext bearbeiten]
Im zweiten Absatz steht folgendes: "Amidbindungen in Peptiden bzw. Proteinen können in den meisten Fällen frei und schnell rotieren, eine Ausnahme sind Bindungen zwischen dem N-Terminus von Prolin und dem C-Terminus einer anderen Aminosäure." Meiner Meinung nach sind Peptidbindungen aufgrund der Mesomeriestabilisierung annähernd planar und daher nicht frei drehbar. Eine Prolin-Pepdidbindung ist zwar gar nicht mehr drehbar, aber auch bei einer "normalen" Pepdidbindung kann man zumindest nicht von einer "freien" Drehbarkeit sprechen.
--84.159.56.15 11:51, 4. Aug. 2012 (CEST)
Wurde 3 Jahre später immer noch nicht korrigiert, mir ist gerade der selbe Fehler aufgefallen. Ich werde das jetzt mal korrigieren, kann ja von jemandem gesichtet werden, der Ahnung hat. Als Hinweis: hier geht es um den omega-Winkel der Peptidbindung, der immer annähernd 0° oder 180° beträgt, aufgrund dem Doppelbindungscharakter der Peptidbindung. In fast allen Peptidbindungen beträgt dieser Winkel 180° = trans, da geringere sterische Hinderung, durch die besondere Struktur von Prolin wird 0 sowie 180° ermöglicht, ein Wechsel zwischen cis und trans benötigt aber eine gewisse Aktivierungsenergie, die durch das im Artikel beschriebene Enzym gesenkt wird. Siehe auch die englische Version des Artikels!
-Alex, 13:45 14.10.2015 CEST (ohne Benutzername signierter Beitrag von 79.226.129.233 (Diskussion))